Thrombose: der Rolle des Häm auf der Spur

Bei Blutgerinnseln ist nicht nur entscheidend, wie sie entstehen, sondern auch, wie der Körper sie wieder auflösen kann. Ein Forscherinnen-Team der Universität Koblenz unter der Leitung von Prof. Dr. Marie-T. Hopp konnte zeigen, dass Häm – ein Bestandteil des roten Blutfarbstoffs – diesen Prozess beeinflussen kann. Die in der Fachzeitschrift International Journal of Biological Macromolecules veröffentlichten Ergebnisse liefern einen neuen molekularen Ansatz, um den Zusammenhang zwischen Hämolyse und einem erhöhten Thromboserisiko besser zu verstehen. 

Blutgerinnsel helfen, Blutungen zu stoppen. Damit sie Blutgefäße anschließend nicht dauerhaft verschließen, müssen sie wieder abgebaut werden. Diesen Prozess bezeichnet man als Fibrinolyse. Dabei spaltet das Enzym Plasmin das stabilisierende Proteinnetzwerk des Gerinnsels, das sogenannte Fibrin, und ermöglicht so dessen Auflösung. 

Bei bestimmten Erkrankungen werden vermehrt rote Blutkörperchen zerstört. Dieser Vorgang wird als Hämolyse bezeichnet. Dabei kann labiles Häm ins Blut freigesetzt werden - ein eisenhaltiger Bestandteil des roten Blutfarbstoffs, der mit anderen Proteinen wechselwirken und deren Funktion beeinflussen kann. 

Vier Wissenschaftlerinnen der Universität Koblenz erforschten nun, dass auch Plasmin Häm mit hoher Affinität bindet.  „Wir konnten erstmals zeigen, dass Plasmin Häm mit hoher Affinität bindet. Darauf aufbauend haben wir untersucht, welche Auswirkungen diese starke Wechselwirkung auf die Fibrinolyse hat, also den natürlichen Abbau von Blutgerinnseln. Unsere Ergebnisse liefern nun einen neuen molekularen Ansatz, der uns besser verstehen lässt, warum bei Menschen mit bestimmten hämolytischen Erkrankungen ein erhöhtes Risiko für Thrombosen auftritt.“, erläutert Prof. Dr. Marie-T. Hopp, Leiterin der Arbeitsgruppe Bioorganische Chemie an der Universität Koblenz. 

Mithilfe biochemischer und biophysikalischer Methoden untersuchten Hopp und ihr Team die Bindung von Häm an Plasmin. Dabei zeigte sich, dass Plasmin sehr schnell mehrere Häm-Moleküle aufnehmen kann. Durch die Untersuchung kurzer, von Plasmin abgeleiteter Peptide und ergänzende Computersimulationen identifizierten die Forscherinnen sechs mögliche Häm-Bindungsbereiche. Drei der Bindungsstellen an der Oberfläche des Enzyms schienen besonders vielversprechend. Die Wissenschaftlerinnen fanden außerdem heraus, dass gebundenes Häm die Fähigkeit von Plasmin, Blutgerinnsel abzubauen, deutlich und abhängig von der Häm-Konzentration hemmt. Dieser Effekt trat bereits bei Häm-Konzentrationen auf, wie sie bei einer krankhaft verstärkten Zerstörung roter Blutkörperchen vorkommen können. 

Die Ergebnisse liefern neue Hinweise darauf, wie überschüssiges Häm die körpereigene Auflösung von Blutgerinnseln beeinträchtigt. Eine verminderte Fibrinolyse könnte zu dem erhöhten Thromboserisiko beitragen, das bei bestimmten hämolytischen Erkrankungen beobachtet wird. Ob und in welchem Ausmaß die Häm-Plasmin-Wechselwirkung dabei tatsächlich eine Rolle spielt, müssen weitere Untersuchungen klären. 

Quelle: Universität Koblenz 

28.10.2026

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